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目的 克隆表达土曲霉洛伐他汀合成调控基因lovE，为研究lovE蛋白的生物学功能奠定基础。方法利用原核表达载体pET21b（＋）构建lovE原核表达质粒，并在大肠杆菌中通过IPTG诱导表达；亲和层析法纯化重组蛋白。结果构建了pET—lovE原核表达质粒，经原核表达和亲和层析获得6×His—lovE融合蛋白，蛋白纯度在90％以上。结论原核表达可获得lovE蛋白，为lovE蛋白的生物学功能研究奠定了基础。