【摘 要】
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应用傅里叶变换红外光谱（FTIR）结合荧光光谱研究了牛血清白蛋白（BSA）在超声作用下的结构变化。荧光光谱表明,超声作用使BSA溶液荧光光谱最大发射峰发生了蓝移,表明超声改变了BSA
【机 构】
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江苏大学食品与生物工程学院,江苏省农产品生物加工与分离工程技术研究中心,中国农业机械化科学研究院,湖南文理学院生命科学学院
【基金项目】
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国家(863计划)项目(2007AA10Z321);高等学校博士学科点专项科研基金项目(200802990010);江苏省普通高校研究生科研创新计划项目(CX08B-149Z)资助
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应用傅里叶变换红外光谱（FTIR）结合荧光光谱研究了牛血清白蛋白（BSA）在超声作用下的结构变化。荧光光谱表明,超声作用使BSA溶液荧光光谱最大发射峰发生了蓝移,表明超声改变了BSA中色氨酸（Trp）残基环境;荧光强度的降低表明超声改变了蛋白质分子的构象,具有荧光猝灭效应。采用对BSA红外光谱酰胺Ⅰ带进行曲线拟合的方法,定量分析了不同超声功率、时间对BSA二级结构的影响,发现超声作用对BSA中的α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲的相对含量有不同程度的影响;超声作用具有使BSA的二级结构由α-螺旋向β-
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