【摘 要】
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目的 比较并分析细粒棘球绦虫(Echinococcus granulosus,Eg)和多房棘球绦虫(Echinococcus multilocularis,Em)不同时期高表达的两种丝氨酸蛋白酶抑制剂(serine protease inhi
【机 构】
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新疆医科大学第一附属医院临床医学研究院中亚高发病成因与防治国家重点实验室,新疆乌鲁木齐830054;新疆医科大学基础医学院,新疆乌鲁木齐830054;新疆医科大学儿科学院,新疆乌鲁木齐830054
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目的 比较并分析细粒棘球绦虫(Echinococcus granulosus,Eg)和多房棘球绦虫(Echinococcus multilocularis,Em)不同时期高表达的两种丝氨酸蛋白酶抑制剂(serine protease inhibitor,简称Serpin)基因和编码蛋白的结构及功能.方法 用NCBI-BLAST、ExPasy、TMHMM 2.O Server、Signal 5.0 Server、PROSITE、Coils Server、SMART、SWISS-MODEL、ElliPro等在线生物信息学网站及软件,对Eg和Em两种Serpin的同源性进行分析,并预测相应蛋白的基本理化性质、跨膜区、motif位点、功能域、二级和三级结构、细胞抗原表位等.结果 SerpinA在Eg和Em的核苷酸和氨基酸序列同源性分别为94.02％和92.92％;SerpinB均为100％;SerpinA为稳定的亲水性蛋白,SerpinB为稳定的疏水性蛋白,均为非膜蛋白,在N-末端均有1个信号肽,且均为丝氨酸蛋白酶抑制剂家族成员;Eg-SerpinA、Em-SerpinA和Eg(Em)-SerpinB二级结构α螺旋分别为47.96％、49.44％和36.00％,β折叠分别为15.80％、14.12％和17.33％,无规则卷曲分别为29.97％、31.36％和38.67％;Eg和Em Serpin A三级预测结构较接近;B淋巴细胞抗原表位预测结果显示,Eg-SerpinA和Em-SerpinA共有最佳线性表位候选区域为RCMPAPPVDFFVDHPFIFFIVTKT-GIPVFMGHVVHP(316 ～ 351),Eg-SerpinB和Em-SerpinB则为NQETGQ (42 ～ 47);Eg-SerpinA与Em-SerpinA的最佳构象表位相同,为F334、I335、V336、T337、K338、T339、G340、I341、P342和V343;Eg (Em)-SerpinB则为N42、E44、T45、G46和Q47.T淋巴细胞抗原表位预测结果显示,Eg-SerpinA的T细胞最佳HLA Ⅰ类分子抗原表位为SPLS-VYSAL(2～ 10),Em-SerpinA的最佳HLAⅡ类分子抗原表位为MPAPPVDFF(318～326);Eg(Em)-SerpinB的最佳HLA Ⅰ类分子抗原表位为VVISYSEAR(11 ～ 19).结论 两种棘球绦虫分泌的Serpin在虫体对宿主入侵、发育过程及对感染病灶的免疫损伤方面可能发挥了重要作用,对Serpin的研究有望应用于棘球绦虫病的诊断、药物治疗及疫苗研制领域.
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