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以原核表达的具有明胶水解活性的人基质金属蛋白酶2的催化区(MCD)为靶标，筛选噬茵体随机环七肽库和十二肽库．找到6种与MCD特异结合的小肽，将6种小肽基因分别与GST表达质粒重组，进行GST融合表达，制备融合蛋白、采用Glutathione—Sepharose 4B亲和层析法纯化融合蛋白，通过酶抑制实验、体外侵袭实验检测融合蛋白的活性．结果表明，GST-C71能够抑制MCD水解β酪蛋白的活性，并且对人纤维肉瘤细胞HT1080的体外侵袭有明显的抑制作用。