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通过PCR方法扩增不含信号肽的鸡GM-CSF成熟蛋白基因，克隆至原核表达载体pET-32a（＋），构建原核表达质粒p32GM-CSF，通过IPTG诱导重组鸡GM-CSF蛋白表达，经镍离子亲和层析纯化后，用MTT法检测表达重组蛋白的生物学活性，并制备兔抗鸡GM-CSF多克隆抗体。结果表明成功地构建了p32GM-CSF原核表达质粒，SDS-PAGE结果显示表达的重组蛋白约34 ku，主要以包涵体形式表达，纯化后得到高纯度目的蛋白。West-ern Blot结果表明，该重组蛋白能与制备的抗鸡GM-CSF抗体特异