论文部分内容阅读
将人热休克蛋白基因hsp70片段克隆到高效原核表达载体pMAL-c2X中，酶切鉴定并进行DNA测序。将该重组表达载体转化大肠杆菌DH50α，用IPTG在不同温度及时间下进行诱导表达。收集细菌，菌体裂解后进行SDS-PAGE及Western blot检测，并以凝胶薄层扫描分析表达水平。结果表明，成功地构建了含人hsp70基因的表达载体pMAL-c2X／hsp70，该载体能在大肠杆菌中表达相对分子质量为110000并具有抗原活性的融合蛋白；改变诱导温度和时间，目的蛋白表达总量及可溶性部分所占比例不同。对人hs