杆状病毒蛋白融合肽LdF在溶液中的NMR结构研究

来源 :波谱学杂志 | 被引量 : 0次 | 上传用户：aionkina

【摘要】

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LD130是舞毒蛾核多角体病毒（Lymantria dispar multiple nucleopolyhedrovirus,LdMNPV）的膜融合蛋白（F蛋白）,其F1亚基N端疏水的保守区为介导膜融合过程的活性肽段,即融合肽区域.

【作者】

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熊景文曾丹云姜凌刘买利

【机构】

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波谱与原子分子物理国家重点实验室,中国科学院研究生院

【出处】

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波谱学杂志

【发表日期】

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2012年1期

【关键词】

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核磁共振(NMR) 结构 2D NMR 杆状病毒融合肽 NMR structure 2D NMR fusion peptide of baeuloviru

【基金项目】

：

国家自然科学基金资助项目（90813017,20921004）,武汉市晨光计划资助项目（200950431221）.

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LD130是舞毒蛾核多角体病毒（Lymantria dispar multiple nucleopolyhedrovirus,LdMNPV）的膜融合蛋白（F蛋白）,其F1亚基N端疏水的保守区为介导膜融合过程的活性肽段,即融合肽区域.利用核磁共振的方法,确定了该融合肽在酸性条件下类膜环境中的溶液结构.结果表明融合肽LdF具有典型的α螺旋结构,整个肽段于类膜环境中呈现两亲性,即螺旋沿轴向可分为亲水侧面和亲脂侧面.该结构有利于对病毒囊膜与细胞膜融合过程的深入理解与研究.

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