【摘 要】
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刺槐幼苗中的L-亮氨酸氨基转移酶(EC2.6.1.6,LAT)经热处理、硫酸铵沉淀、Sephadex G-100和DEAE-纤维素柱层析被提纯61倍,聚丙烯酰胺凝胶电泳显示单一的带。这种酶的分子量为7
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刺槐幼苗中的L-亮氨酸氨基转移酶(EC2.6.1.6,LAT)经热处理、硫酸铵沉淀、Sephadex G-100和DEAE-纤维素柱层析被提纯61倍,聚丙烯酰胺凝胶电泳显示单一的带。这种酶的分子量为7×10~4,最适pH为9.0,最适温度为60℃,它对L-亮氨酸的km为2.5mM,对α-酮戊二酸的km为3.5mM;全酶的吸收光谱在230和280nm显示两个主峰,在320和425nm显示两个小峰,透析后320和425nm的小峰基本消失;这种脱辅基酶蛋白无活力,但与100μM磷酸吡哆醛保温1～4h便
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