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用RT-PCR法扩增出基质金属蛋白酶-9（MMP-9）C末端血红素结合蛋白样结构域（PEX），克隆至表达载体pET32a中并转化至E．coil BL21（DE3），经IPTG诱导后在约为42kDa处发现有外源基因的表达，密度扫描显示表达蛋白含量占菌体总蛋白的50％左右。重组蛋白质pET32a／PEX主要以包涵体形式表达，其在上清液中的含量极微。含8mol／L尿素和10mmol／L DTT的裂解缓冲液溶解的包涵体采用金属整合层析有效分离出目标蛋白，纯化后pET32a／PEX蛋白质的纯度大于90％。在Tran