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将南极嗜冷菌Moritellasp.2-5-10-1的低温脂肪酶基因Lip-837克隆到表达载体pColdⅢ中,成功构建了重组质粒pColdⅢ+Lip-837,并转化大肠杆菌E.coli BL21(DE3)。SDS-PAGE实验结果表明,实现了该基因在E.coli的异源表达,且其表达量达到细胞总蛋白的39%;但表达产物主要以包涵体形式存在。将该重组质粒pColdⅢ+Lip-837分别与不同分子伴侣质粒,如pGro7,pKJE7,pG-Tf2,pTf16在E.coli BL21(DE3)中实现了共表达。SDS-PAGE结果表明,4种分子伴侣均能明显提高目的蛋白—脂肪酶Lip-837的可溶性表达,但不同分子伴侣提高可溶性蛋白表达的程度有所不同,如仅表达pColdⅢ+Lip-837时,低温脂肪酶可溶性蛋白占总表达量的比例为5%;当与分子伴侣pGro7共表达时,对脂肪酶可溶性蛋白表达提高的比例最大,其可溶性酶蛋白的比例可占总表达量的42%;分子伴侣质粒pG-Tf2促进可溶性表达的效果较差,其可溶性酶蛋白的比例仅占其总表达量的16.6%。