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具有分子伴侣和蛋白酶双重活性的大肠杆菌DegP蛋白，在热休克和其他应激条件下，对于降解和清除膜间质中变性或损伤的蛋白质起着十分重要的作用．到目前为止，已有几种蛋白质被鉴定出是DegP的天然底物、以前的研究表明，DegP的体内底物之一，PapG菌毛蛋白的羧基端多肽能够激活DegP的蛋白酶活性、然而这种激活的机制及生理意义均未见报道．用合成的PapG菌毛蛋白的羧基端多肽对这种激活的机制进行了初步研究．结果表明，DegP与多肽结合后发生了可检测的构象变化、圆二色性光谱结果显示，结合多肽后De妒的二级结构和三级结