【摘 要】
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大豆亲脂蛋白(SLP)是解决大豆分离蛋白水合特性和界面特性等功能特性问题的关键。采用多光谱、热分析和凝胶电泳等技术研究了大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合行为,并对其自组装纳
【基金项目】
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黑龙江省自然科学基金联合引导项目(LH2020C060),黑龙江省“百千万”工程科技重大专项(2019ZX08B01-04),黑龙江省普通本科高等学校青年创新人才培养计划项目(UNPYSCT-020217)
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大豆亲脂蛋白(SLP)是解决大豆分离蛋白水合特性和界面特性等功能特性问题的关键。采用多光谱、热分析和凝胶电泳等技术研究了大豆亲脂蛋白热诱导解离缔合行为,并对其自组装纳米颗粒进行表征。结果显示,80~90℃是SLP热处理过渡带,在热处理温度低于80℃时,SLP能基本保持天然构象而无显著性变化,在热处理温度高于90℃时,SLP二级构象发生显著性改变。在90℃处理20 min时,SLP蛋白分子结构解聚,且伸展至最大程度,表面疏水性增加,随后自组装形成粒径约为110 nm的稳定单分布纳米颗粒体系。电泳分析结果显示
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