【摘 要】
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采用离子交换层析法对4种不同来源的葡萄糖氧化酶（Glucose oxidase,GOD,EC 1.1.3.4）进行分离纯化,纯化后酶的相对分子质量约为130kDu,为双亚基酶。纯化后的4种酶的酶学性质相对
【机 构】
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华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室,山东福洋生物科技有限公司
【基金项目】
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国家高技术研究发展(863)计划(2014AA021705)
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采用离子交换层析法对4种不同来源的葡萄糖氧化酶（Glucose oxidase,GOD,EC 1.1.3.4）进行分离纯化,纯化后酶的相对分子质量约为130kDu,为双亚基酶。纯化后的4种酶的酶学性质相对稳定,对pH有较宽的响应范围。温度为20~50℃时,随着温度的升高酶活降低且稳定性较好;温度为55℃时稳定性较差;而在60℃时则失活。金属离子如Fe2＋、Co2＋、Mg2＋和Cu2＋对4种酶都有较强的抑制作用,Fe2＋的抑制尤其明显,而螯合剂EDTA可以激活酶的活性。在30℃、pH为7.0的条件下,以不同
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