【摘 要】
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目的:构建EB病毒基因的原核表达载体,并在大肠杆菌中进行表达.分析非糖基化的EB病毒包膜糖蛋白gp85 N端截短片段的抗原性.方法:采用基因工程技术,以B95-8细胞(美洲绒猴外周血
【机 构】
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南京军区福州总医院全军医学检验中心,福建,福州,350025解放军第175医院,福建,漳州,363000;泉州市第一医院,福建,泉州,362000;
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目的:构建EB病毒基因的原核表达载体,并在大肠杆菌中进行表达.分析非糖基化的EB病毒包膜糖蛋白gp85 N端截短片段的抗原性.方法:采用基因工程技术,以B95-8细胞(美洲绒猴外周血B淋巴细胞经EBV转化后的细胞系)[1]培养上清为模板,用 PCR扩增EB病毒的BXLF2基因N端片段.PCR产物经Hind Ⅲ和XhoⅠ双酶切,插入原核表达载体pGEX-5T中,构建pGEX5T-85N重组表达质粒,并在大肠杆菌BL21中诱导表达gp85N蛋白.纯化表达的蛋白用Western blot鉴定,并免疫BALB/c小鼠.结果:序列分析表明,插入片段的序列与GenBank登录的参考序列完全一致.重组表达的蛋白的相对分子质量(Mr)约为45000,同预期的大小相符.以纯化的可溶性重组蛋白免疫BALB/c小鼠,经ELISA检测获得了高效价的抗血清,且抗gp85单克隆抗体(mAb)可识别所表达的gp85N抗原.Western blot显示,该抗原可与小鼠免疫血清起特异性反应.结论:表达并纯化的EB病毒截短的gp85N重组蛋白具有良好的抗原性,为下一步分析所产生抗体的生物学特性提供了条件.
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