绿豆芽超氧物歧化酶的纯化及性质研究

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采用硫酸铵析,超滤,DEAE-SephdexA-50柱层析,从绿豆芽中提纯了超氧物歧化酶,酶的纯化程度达到每mg蛋白含3194.7U,总酶活回收率为38.9纯化倍数为30.7,酶理化性质研究表明,所得酶在270nm紫外光区有一吸收峰;聚丙烯酰胺凝胶电泳显示2条谱带,氨基酸分析表明含308个氨基酸残基,在60℃处理40min,酶活损失很小,在pH2~11范围活性稳定,KCN,EDTA对酶活性具抑制作
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