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以无活性人胰岛素原突变体为分子支架，在C肽位置嵌合特异拮抗血小板GPⅡbma受体的去整合素活性结构位点序列，构建嵌合人胰岛素原突变体．该突变体相对分子质量大小为7．0×10^7，与钙调素的C末端融合后形成新型重组融合蛋白质，相对分子质量为24．7×10^3．构建该重组融合蛋白质的大肠杆菌BL21（DE3）表达系统，尝试在大肠杆菌表达体系中，对该重组融合蛋白质进行高效表达．结果表明，该重组融合蛋白质的表达率约占菌体全蛋白的30%，优化后的表达条件为25℃，50ymol·L-1诱