【摘 要】
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研究探讨可溶性柯萨基B组病毒受体(Coxsackievirus B group receptors,简称CBR)的性质,发现可溶性CBR活性及抗原性对pH的改变较敏感,而在温度4～60℃时能基本保持稳定;氧化还原
【机 构】
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中国医学科学院协和医科大学基础部,中国医学科学院协和医科大学基础部,中国医学科学院协和医科大学基础部,中国医学科学院协和医科大学基础部 北京,北京,北京,北京
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研究探讨可溶性柯萨基B组病毒受体(Coxsackievirus B group receptors,简称CBR)的性质,发现可溶性CBR活性及抗原性对pH的改变较敏感,而在温度4～60℃时能基本保持稳定;氧化还原均可改变CBR的活性及抗原性;肝素处理不影响CBR的生物学性质,表明脂蛋白在CBR的活性中心中所起的作用不大。蛋白酶K及胰蛋白酶可完全灭活受体,弹性蛋内酶部分灭后受体活性。研究结果提示,CBR是对温度较不敏感的糖蛋白,巯基团对维持受体活性是非必需的。
To explore the properties of soluble Coxsackievirus B group receptors (CBR), we found soluble CBR activity and antigenicity are sensitive to the change of pH, but remain stable at the temperature of 4 ~ 60 ℃. Redox changes the activity and antigenicity of CBR; heparin treatment does not affect the biological properties of CBR, indicating that lipoprotein plays a minor role in the active center of CBR. Protease K and trypsin can completely inactivate the receptor, elastin partial enzyme activity after extinction. The results suggest that CBR is a temperature-insensitive glycoprotein that is not necessary to maintain receptor activity.
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