【摘 要】
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通过构建pGH基因的原核表达质粒,转化大肠埃希氏菌TOP10,经IPTG诱导,成功表达了重组猪生长激素的融合蛋白.经SDS-PAGE分析,在分子质量50.4 ku处有1条新的特异蛋白质条带.对以
【机 构】
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四川大学生命科学学院,成都川大创新生物技术研究所
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通过构建pGH基因的原核表达质粒,转化大肠埃希氏菌TOP10,经IPTG诱导,成功表达了重组猪生长激素的融合蛋白.经SDS-PAGE分析,在分子质量50.4 ku处有1条新的特异蛋白质条带.对以包涵体形式表达的融合蛋白进行SDS-PAGE分离,并经透析得到了重组融合蛋白,以此融合蛋白免疫家兔,制备并纯化了抗pGH多克隆抗体,经酶联免疫吸附测定、蛋白质印迹分析和免疫组织化学方法检测,此抗体具有较高效价和特异性.成功地表达了pGH基因并获得了多克隆抗体.
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