[Hg(SCN)_4]~(2-)与蛋白质相互作用的共振瑞利散射光谱及其分析应用

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在pH1.0~4.5的稀硫酸介质中,[Hg(SCN)4]2-配阴离子与人血清白蛋白(HSA)、α-糜蛋白酶(α-Chy)、牛血清白蛋白(BSA)、溶菌酶(Lyso)和γ-球蛋白(γ-G)等蛋白质反应形成复合物,此时将导致共振瑞利散射(RRS)的显著增强,也能引起吸收光谱的变化和荧光猝灭,同时还观察到圆二色(CD)光谱特征的改变.本文主要研究[Hg(SCN)4]2--蛋白质复合物的RRS光谱特征、适宜的反应条件和影响因素,以及分析化学性质,并以[Hg(SCN)4]2--Lyso体系为例,结合吸收、荧光和圆二色光谱的变化,对复合物的结合位点、结合模式以及散射增强的原因进行了讨论.RRS法具有较高的灵敏度,它对不同蛋白质的检出限在4.6~10.8ng/mL之间,据此建立了以[Hg(SCN)4]2-配阴离子作探针测定人血液和尿液中蛋白质的新方法. Hg (SCN) 4] 2 with anions interacts with human serum albumin (HSA), α-Chy, bovine serum albumin (BSA) in a dilute sulfuric acid medium at pH 1.0-4.5, The formation of a complex of proteins such as Lyso and γ-G, which results in significant enhancement of Resonance Rayleigh Scattering (RRS), can also cause changes in absorption spectra and fluorescence quenching, We also observed the changes in the spectral characteristics of circular dichroism (CD) .In this paper, we mainly studied the RRS spectra of [Hg (SCN) 4] 2-protein complex, suitable reaction conditions and influential factors, as well as the analysis of chemical properties [Hg (SCN) 4] 2 - Lyso system is used as an example to discuss the binding sites, binding modes and the reasons of scattering enhancement in combination with changes in absorption, fluorescence and circular dichroism. High sensitivity, and its detection limit of different proteins is between 4.6 ~ 10.8ng / mL. Thus, the determination of protein in human blood and urine with [Hg (SCN) 4] 2- anion as probe new method.
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