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运用能够揭示蛋白质分子基团振动特征的激光拉曼光谱分析技术, 对绿色木霉纤维素酶中的CBHⅡ在固态以及两种pH值的液态中酶分子内的氢键状态进行了分析. 结果表明相对于纤维素酶固体干粉, 液态中酶分子酰胺Ⅰ羰基氧原子作为氢键质子受体的能力为上升; 酰胺Ⅱ与酰胺Ⅰ的β结构特征峰变化倾向相似. 在3种样品中, 酶蛋白中Trp均为强氢键供体, 从成键能力方面证实了以往同类酶空间分析的结果. 固体与pH 6.0水溶液酶蛋白中酪氨酸酚羟基成键能力也是强的. 根据游离巯基分析可以判断绿色木霉CBHⅡ的成熟肽CBD与瑞氏木