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STN7和STN8蛋白激酶分别参与了LHCⅡ蛋白和PsⅡ核心蛋白的磷酸化。作者用折叠识别的方法建立了拟南芥蛋白激酶STN7和STN8核心结构域的三维结构，同时结合其他生物信息学方法对STN7和STN8蛋白的结构和作用机制进行了探讨，选择特异位点合成多肽，并制备抗体。结果表明STN7和STN8蛋白激酶活性区域的电荷和形状互补性决定了两者作用底物蛋白的差异，蛋白印迹结果显示分别制备得到了STN7特异抗体和STN8特异抗体，证实结构预测的正确。