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文章介绍了罗伦隐球酵母B40所产脂肪酶的分离纯化过程，摸索了分离纯化过程中盐析的最佳盐浓度和作用时间，并对离子交换填料进行了选择，确定了纯化效果好的填料及其缓冲体系的pH，同时也对该酶N端序列进行了测定。结果表明，在4℃，65％硫酸铵饱和度的条件下沉淀6h能获得蛋白量较大、活性较高的目的蛋白。将样品过DEAE Sepharose Fast Flow离子交换柱，缓冲体系为pH9．020mol·L^-1 Tris—HCl溶液中进一步洗脱后进行超滤浓缩、纯化得到单一脂肪酶，该脂肪酶的N端蛋白序列为：D