蜡样芽孢杆菌胶原蛋白酶基因的异源表达与活性分析

来源 :中国食品学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：APIer

【摘要】

：

研究采用降解骨胶原蛋白的蜡样芽孢杆菌MBL13-U作为原菌种,并对蜡样芽孢杆菌MBL13-U进行全基因组测序,克隆获得胶原蛋白酶(ColM13)基因。将目的基因与大肠杆菌的表达载体pET3

【作者】

：

刘丽莉杨陈柳尤晓颜李玉梁严予

【机构】

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河南科技大学食品与生物工程学院,食品加工与安全国家级教学示范中心

【出处】

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中国食品学报

【发表日期】

：

2020年1期

【关键词】

：

蜡样芽孢杆菌MBL13-U 胶原蛋白酶大肠杆菌异源表达活性分析 Bacillus cereus MBL13-UcollagenaseEscherichia

【基金项目】

：

国家自然科学基金项目(201303084,U1704114),河南省重点攻关项目(182102110346),河南省重大专项(161100110900,161100110600-2,161100110700-2,161100110800-06)

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研究采用降解骨胶原蛋白的蜡样芽孢杆菌MBL13-U作为原菌种,并对蜡样芽孢杆菌MBL13-U进行全基因组测序,克隆获得胶原蛋白酶(ColM13)基因。将目的基因与大肠杆菌的表达载体pET30a进行连接,转入大肠杆菌宿主菌株BL21,获得降解骨胶原蛋白的工程菌pET30a-ColM13/BL21。通过SDS-PAGE测定异源表达的重组蛋白酶ColM13的分子质量,并测定不同诱导时间和诱导浓度对ColM13酶活性的影响,最终确定重组蛋白酶ColM13的酶活最适条件:6‰异丙基硫代半乳糖苷(IPTG,100 m

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