【摘 要】
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目的提高重组黏质沙雷菌ECU1010脂肪酶（GST-lipase）可溶性表达量,研究其相关理化性质。方法PCR扩增lipase基因,与表达载体pGEX-4T-1连接后转入E.coli BL21（DE3）,优化培养提高可溶
【机 构】
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华东理工大学生物反应器工程国家重点实验室
【基金项目】
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国家高技术研究发展计划（863Progrmn,No.2007AA02Z225）,生物反应器国家重点实验室专项基金（No.2060204）
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目的提高重组黏质沙雷菌ECU1010脂肪酶（GST-lipase）可溶性表达量,研究其相关理化性质。方法PCR扩增lipase基因,与表达载体pGEX-4T-1连接后转入E.coli BL21（DE3）,优化培养提高可溶性表达量,表达产物用GST亲和层析柱纯化。研究温度、pH等对酶活性的影响,重组酶的底物特异性以及对（±）-MPGM的手性拆分。结果优化后可溶性酶的活性可达8 612.3 U/L,纯化9.8倍后比活性为3.3 U/mg。重组脂肪酶的最适反应温度为30℃,最适pH为9.0。温度低于3
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