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目的构建pET-28a－EGFP-Arg7重组子，观察表达的融合蛋白EGFP-Arg7在细胞内的转导活性。方法构建EGFP—Arg7（阴性对照为EGFP）序列，与pET-28a连接后，转化E.coliBL21（DE3），IPTG诱导表达，并经Ni2＋-NTA纯化。纯化产物作用于HeLa细胞后用荧光显微镜观察其转导活性。结果重组pET-28a—EGFP—Arg7经酶切鉴定和序列分析，证明构建正确。转化E．coliBL21（DE3）后，重组蛋白获得可溶性表达。纯化后的融合蛋白纯度达90％以上。重组蛋白EGFP