【摘 要】
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为了提高1,2,4-丁三醇的生物合成效率,利用分子模拟技术从数据库中筛选1,2,4-丁三醇合成关键酶——α-酮酸脱羧酶,并将所选目标酶的基因构建到质粒pGEX-6p-1中,转入大肠杆菌DH5α,使目标酶在宿主菌中成功表达.通过比较目标酶的酶活力大小,找到1个催化效率比现有报道中所使用的苯甲酰甲酸脱羧酶(MDLC)更高的脱羧酶——支链-α-酮酸脱羧酶(KDCA),利用镍柱亲和层析的方法,将KDCA纯化,并对其酶学性质进行研究,测得KDCA最适温度为30℃,最适pH为6.5,在20 mmol/L的底物条件下,
【机 构】
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南京工业大学生物与制药工程学院,江苏南京211800;南京工业大学药学院,江苏南京211800
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为了提高1,2,4-丁三醇的生物合成效率,利用分子模拟技术从数据库中筛选1,2,4-丁三醇合成关键酶——α-酮酸脱羧酶,并将所选目标酶的基因构建到质粒pGEX-6p-1中,转入大肠杆菌DH5α,使目标酶在宿主菌中成功表达.通过比较目标酶的酶活力大小,找到1个催化效率比现有报道中所使用的苯甲酰甲酸脱羧酶(MDLC)更高的脱羧酶——支链-α-酮酸脱羧酶(KDCA),利用镍柱亲和层析的方法,将KDCA纯化,并对其酶学性质进行研究,测得KDCA最适温度为30℃,最适pH为6.5,在20 mmol/L的底物条件下,利用纯KDCA催化木糖酸生产1,2,4-丁三醇的产量是对照酶MDLC的1.93倍.这为1,2,4-丁三醇的生物合成提供了高效的新酶源.
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