一种存在于新鲜人血清中的不稳定酶能干扰羧基肽酶N的测定

来源 :国外医学.临床生物化学与检验学分册 | 被引量 : 0次 | 上传用户:ztldkd
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羧基肽酶N(CPN;精氨酸羧肽酶;激肽酶1;EC 3、4、17、3)能将人血浆中各种不同肽上的羧基末端的精氨酸和赖氨酸切割下来。采用人工合成的底物来测定各种病理情况下人血清中CPN 的活性,其测定结果有助于某些疾病的诊断。已观察到在血液凝固后在4℃条件下离心后所获得的新鲜人血清,若以马尿酸基1-L-精氨酸作为底物测出的CPN 活性约为用肝素处理过的人血浆中CPN 活性的三倍。而若用马尿酸基1-L-赖氨酸作为底物则上述的差异就小得多。将新鲜的人血清置于37℃、30℃或室温(~20℃)条件下温育时,其中精氨酸和赖氨酸羧 Carboxypeptidase N (CPN; arginine carboxypeptidase; kininase 1; EC 3,4,17,3) cleaves the carboxy-terminal arginine and lysine on various peptides in human plasma Down. Synthetic substrates are used to determine the activity of CPN in human serum under various pathological conditions and the results are useful in the diagnosis of certain diseases. Fresh human serum obtained after centrifugation at 4 ° C after clotting of blood has been observed and if the activity of CPN as measured by hiraturan-based 1-L-arginine is about heparinized human plasma Three times the CPN activity. The above difference is much smaller if hippurate 1-L-lysine is used as a substrate. When fresh human serum is incubated at 37 ° C, 30 ° C, or room temperature (-20 ° C), arginine and lysine carboxylate
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