利用示踪粒子及膨胀流变学研究β-乳球蛋白聚集体的界面行为

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在热加工过程中,蛋白易形成聚集体。由于尺寸效应和表面结构的差异,蛋白聚集体呈现出优异的界面活性。不同聚集形态蛋白质的界面结构、流变学特性对乳液体系的稳定性及油脂消化特性具有显著影响。本研究通过调节pH和加热时间制备了β-乳球蛋白(β-lg)的不同聚集体,包括纳米颗粒聚集体(β-lg NP)和纤维状聚集体(β-lg F),并对这三种形态蛋白质的形貌进行了表征。利用示踪粒子微流变学及膨胀流变学对不同浓度的β-lg,β-lg NP,β-lg F在油-水(癸烷-水)界面的吸附过程及胆盐取代行为进行了研究。并通过体外消化模型实验研究了三种形态蛋白质乳液的消化特性。发现浓度越高,蛋白向界面扩散越快,形成界面粘弹性越强;蛋白质聚集体比β-lg向界面吸附更快,且形成界面膜弹性更高;在胆盐取代界面蛋白过程中,发现β-lg NP抵抗胆盐取代能力最强,β-lg最弱,与乳液的体外消化模型实验结果一致。
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