论文部分内容阅读
大肠杆菌分子伴侣蛋白Dna K氮端核苷酸结合域（NBD,nucleotide-binding domain）的II-A和II-B子域之间的一些高度保守的扭链残基突变后（I202A,S203A,G223A,L227A,G228A）,其ATPase活性也发生变化原因不清楚。我们通过同源建模的方法构建NBD与小分子ATP相互作用的各蛋白模型,使用分子动力学模拟方法研各模型的结构变化并尝试找出其与ATPase活性变化的关系。结果表明,除L227A外,所有突变模型T11烃基与ATP-γ磷酸基团间的距离与活性变化间具