【摘 要】
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在碱性蛋白酶Alcalase与N120P蛋白酶复合酶解花生分离蛋白制备花生短肽的基础上,采用凝胶过滤色谱与制备型反相高效液相色谱(RP-HPLC)分离纯化得到27个组分,从中筛选出ACE抑
【机 构】
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中国农业科学院农产品加工研究所,沈阳农业大学食品学院
【基金项目】
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农业部公益性行业科研专项(201203037);国家国际科技合作专项(2012DFA31400)
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在碱性蛋白酶Alcalase与N120P蛋白酶复合酶解花生分离蛋白制备花生短肽的基础上,采用凝胶过滤色谱与制备型反相高效液相色谱(RP-HPLC)分离纯化得到27个组分,从中筛选出ACE抑制活性最高的组分P8,其在0.010mg/mL质量浓度条件下ACE抑制率达85.77%,IC50值为0.0052mg/mL(6.42μmol/L)。采用基质辅助激光解吸附电离飞行时间串联质谱(MALDI-TOF-TOF MS)对P8的氨基酸序列进行分析,得出P8的相对分子质量为808.80,氨基酸序列为Lys-Leu-Tyr-Met-Arg-Pro(KLYMRP)。通过固相合成的方法合成短肽KLYMRP,并证实其具有显著的ACE抑制活性,ACE抑制IC50值为0.0038mg/mL(4.69μmol/L)。构效关系分析结果表明:短肽Lys-Leu-Tyr-Met-Arg-Pro的C末端为Pro,N末端为碱性氨基酸Lys,且肽的疏水性很强,有利于与ACE活性部位的结合;短肽KLYMRP与ACE活性位点的残基形成5个氢键,一个Pi-Cation相互作用,并与锌离子形成配位键,这些作用力共同稳定了短肽-ACE复合物的构象,从而有利于ACE抑制活性的发挥。
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