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通过全化学法按大肠杆菌密码偏性合成了乙肝炎病毒前S2抗原抗原决定簇基因,与霍乱毒素B亚基基因的3'端融合,重组质粒转化大肠杆菌后融合基因得到高效表达,表达量达30μgmL,表达产物95%以上分泌到胞外,表达的融合蛋白能与神经节苷脂GM1结合,说明融合蛋白保持了霍乱霉素B亚基的基本高级结构和生物学功能;酶联免疫吸附实验证明融合蛋白具有CTB和HBVPreS2的抗原性;应用亲和层析纯化后得到了电泳纯融