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蛋白激酶(PK) C是一类钙离子-磷脂依赖性的蛋白激酶,在跨膜信号转导过程中起重要作用.在大鼠肾上腺嗜铬细胞(RAMC)分泌儿茶酚胺的过程中,垂体腺苷酸环化酶活化肽(PACAP)能通过PKC介导的一系列反应抑制大鼠肾上腺嗜铬细胞儿茶酚胺的分泌[1].我们采用全细胞膜片钳技术,体外测定PKC活化剂佛波酯醇(PMA)和抑制剂Staurosporine(STA)对烟碱(NIC)诱发RAMC烟碱受体通道电流(INIC)升高的影响,探讨PKC在儿茶酚胺分泌过程中的作用。