【摘 要】
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目的重组、表达与纯化弓形虫速殖子主要表面抗原1（SAG1）具有生物活性的功能多肽,分析其抗原性。方法根据SAG1的基因序列设计引物,截除其前端的信号肽和后端的疏水区,只扩增650b
【机 构】
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山西医科大学医学寄生虫学研究所、寄生虫学教研室,山西农业大学动物科技学院,山西医科大学第一临床医学院
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目的重组、表达与纯化弓形虫速殖子主要表面抗原1（SAG1）具有生物活性的功能多肽,分析其抗原性。方法根据SAG1的基因序列设计引物,截除其前端的信号肽和后端的疏水区,只扩增650bp的功能区域;将该片段重组入带有His标签的pET-30a（＋）质粒,用异丙基-β-D-硫代半乳糖苷（IPTG）诱导其在E.coli中表达,调整诱导表达时间、IPTG浓度等条件,高效稳定地表达出目的蛋白;镍柱亲和层析法纯化目的蛋白,Western-blot检验纯化后蛋白的抗原性。结果成功构建pET-30a（＋）/SAG1重组质粒
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