【摘 要】
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为了分析氧合肌红蛋白(OxyMb)的稳定性,分别采用紫外分光光度法、圆二色谱法研究在不同温度(20~60℃)、p H值(3.0~11.0)、盐浓度(1%~5%)条件下Oxy Mb的蛋白结构及稳定性。结
【基金项目】
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国家自然科学基金面上项目(编号:31571863);江苏省农业科学院基本科研业务专项[编号:ZX(15)4004]
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为了分析氧合肌红蛋白(OxyMb)的稳定性,分别采用紫外分光光度法、圆二色谱法研究在不同温度(20~60℃)、p H值(3.0~11.0)、盐浓度(1%~5%)条件下Oxy Mb的蛋白结构及稳定性。结果表明:随着温度的升高,OxyMb稳定性减弱;当温度高于40℃后,OxyMb的结构发生很大变化,氧化显著加剧;OxyMb在中性环境下的氧化还原稳定性最高,同时OxyMb在偏碱性环境中的氧化还原稳定性比偏酸性条件中的高;在盐浓度不太高的范围内(1%~5%),盐浓度高低对OxyMb的自动氧化没有明显影响。
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