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目的研究重组干扰素-tau的纯化和复性。方法将构建好的重组质粒pBV220转化E．coli BL21，发酵培养后迅速升温至42℃诱导干扰素-tau以包涵体的形式高效表达。裂菌后利用8mol／L尿素溶解目的蛋白质，经凝胶过滤色谱层析纯化后，再透析复性。结果干扰素-tau的表达量占菌体总蛋白质量的20％以上，纯化后纯度可达96％以卜，活性得到有效恢复。结论建立了干扰素-tau纯化及复性的方法，获得了高表达、高纯度、有活性的干扰素-tau。