【摘 要】
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本文报道了用胰蛋白酶合成肽键的方法从[Msc]_2-DOI制备结晶的DHI和均一的B23-Ala-DHI。酶促合成的最适pH为7.0—7.5。结晶DHI的整体活力为胰岛素活力的40％,而与人胎盘细胞膜
【机 构】
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中国科学院上海生物化学研究所,中国科学院上海生物化学研究所,中国科学院上海生物化学研究所,中国科学院上海生物化学研究所,中国科学院上海生物化学研究所
【出 处】
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中国科学(B辑 化学 生物学 农学 医学 地学)
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本文报道了用胰蛋白酶合成肽键的方法从[Msc]_2-DOI制备结晶的DHI和均一的B23-Ala-DHI。酶促合成的最适pH为7.0—7.5。结晶DHI的整体活力为胰岛素活力的40％,而与人胎盘细胞膜胰岛素受体的结合能力只有胰岛素的2.1％。对于这一差异进行了讨论。B23-Ala-DHI的整体活力只有胰岛素活力的2％。本文还报道了结晶DOI以及DHI等胰岛素类似物的CD光谱。
Here we report the preparation of crystallized DHI and homogeneous B23-Ala-DHI from [Msc] _2-DOI using the method of tryptic peptide bond synthesis. The optimum pH for enzymatic synthesis is 7.0-7.5. The overall viability of crystalline DHI is 40% of that of insulin, whereas it is only 2.1% of the insulin bound to the human placental cell membrane insulin receptor. This difference is discussed. The overall viability of B23-Ala-DHI is only 2% of insulin activity. The CD spectra of crystalline DOI and insulin analogues such as DHI are also reported here.
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