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本文通过3D-NMR解析了Ponsin蛋白的串联SH3结构域的溶液结构，并根据残留偶极耦合实验(RDC)获得串联SH3结构域之间的取向信息。进一步，通过化学位移扰动以及15N弛豫实验研究了Ponsin与Vinculin的相互作用，确定了两者的结合模式，从而在分子水平上解释了Ponsin与Vinculin的作用机制。通过比较串连SH3结构域自由状态下和与Vinculin结合状态下的弛豫数据发现，这些残基可能没有直接参与相互作用，但是在结合过程中提供了蛋白动力学上的变化来帮助结合。