本研究首次借助于生物信息学技术对LZP3蛋白的二级结构和潜在的B淋巴细胞抗原表位进行了预测和分析，分析结果表明该蛋白形成a螺旋结构的能力较弱，这可能与该蛋白的氨基酸组成有关。根据不同的参数，本研究还评价了LZP3蛋白潜在的B细胞抗原优势表位。蛋白质的二级结构对蛋白质的抗原表位有很大影响。α螺旋、β折叠等二级结构的化学键键能比较高，能够较牢固的维持蛋白的高级结构，不适宜作为抗原表位。而蛋白质的转角及无规卷曲等二级结构则是比较松散的结构易于发生扭曲，盘旋并展示在蛋白的表面，因此该区域常含有B细胞的优势抗原表位，本研究的分析结果表明在LZP3蛋白的近梭基端和中间区段含有较多的转角结构，同时该区域的抗原指数较高，其亲水性指数和呈现在蛋白表面的可能性也比较大，因此该区段的抗原表位应该是优势抗原表位所在。以Jameson-Woli方法预测结构蛋白的抗原指数，表明该蛋白含有许多抗原指数较高的区段，但这并不表明它们都可以作为潜在的优势抗原表位，因为多肽在形成成熟蛋白时会发生构象变化，有些抗原指数较高的区段会被外层的氨基酸残基或糖基所屏蔽，另外有些区段氨基酸的亲水性较低。因此，尽管有些区段的抗原指数较高但是并不一定能成为优势抗原表位。总之，评价LZP3蛋白的B淋巴细胞抗原表位要根据多种指数综合判断，且应用效果必须用实验结果来确认。