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鉴于抗菌肽自身的抑制作用导致大肠杆菌原核表达量很低或不表达，将抗菌活性较高的杂合抗菌肽Came和家蚕抗菌肽CM4依次串联起来分别形成8倍体基因片段，CM4单体之间插入编码蛋白甲酸切割位点的核酸片段。串联片段克隆到表达载体pET-32a进行原核表达，结果表明，Came串联产物由于疏水性太强导致原核表达失败，而成功实现了8倍CM4串联产物的高效表达，该串联表达产物由于没有抗菌活性使得表达量很高。6M盐酸胍溶解包涵体沉淀并复性后，进一步镍柱亲和纯化该串联表达产物:50℃条件下50％甲酸水解获得抗菌肽CM4单体;抑菌实验表明，该单体对大肠杆菌、枯草芽抱杆菌、金黄色葡萄球菌等革兰氏阴性和阳性菌都有一定的抑制作用。抗菌肽串联表达有望解决抗菌肽在大肠杆菌中表达量低或不表达的难题，可以用于抗菌肽的规模化制备。