金属离子与氨基酸或蛋白质分子间的相互作用在许多生物功能中发挥着重要作用[1-3]，但一些相关分子机制仍有待研究[4]。为了进一步从微观角度理解电解质对氨基酸溶解性的影响，本文采用量子化学(QM)计算方法和经典分子动力学(MD)模拟研究了氨基酸与离子之间的相互作用。采用B3LYP/aug-cc-pvDZ方法研究了氨基酸分子之间以及氨基酸与阴阳离子之间的各种缔合结构，结合NBO电荷布居分析与水合能等结构参数，分析了氨基酸与阴阳离子之间的缔合对氨基酸水合能力的影响。采用经典分子动力学方法进行一系列氨基酸(多肽)盐水体系的平衡动力学模拟，研究溶液中金属离子(Na+、Ca2+和Zn2+等)、氯离子对氨基酸水合作用和溶解性的影响。经典分子动力学的模拟结果显示，两性形式的氨基酸在水溶液中存在较少的缔合结构，金属离子、氯离子与氨基酸分子之间也存在不同程度的缔合。在氨基酸溶液中加入少量的盐时，某些金属离子、氯离子与氨基酸分子之间的作用，加强了氨基酸的水合作用，而大量盐存在时，某些金属离子、氯离子与氨基酸分子间的作用则促进氨基酸之间的缔合。金属离子与氨基酸的羧基以单、双齿配位方式结合，使得羧基和氨基上聚集的电荷发生明显变化，将导致氨基酸的溶解性发生“盐析”或“盐溶”效应。