【摘 要】
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腐败希瓦氏菌是冷藏鱼类的特定腐败菌，具有较强的低温适应能力.冷激蛋白(CSP)是影响细菌低温适应能力的一种关键蛋白.为探究水产品腐败希瓦氏菌CSP 的结构和功能，本研究通过PCR 扩增获得了腐败希瓦氏菌的3 个CSP 基因，并通过生物信息学分析了解CSP 的理化性质、结构和功能特性等.结果表明：腐败希瓦氏菌冷激蛋白Csp1589 和Csp1376 与大肠杆菌CspA 亲缘关系较近，而Csp2252
【机 构】
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渤海大学食品科学与工程学院辽宁锦州 121013;生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心辽宁锦州 121013
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腐败希瓦氏菌是冷藏鱼类的特定腐败菌，具有较强的低温适应能力.冷激蛋白(CSP)是影响细菌低温适应能力的一种关键蛋白.为探究水产品腐败希瓦氏菌CSP 的结构和功能，本研究通过PCR 扩增获得了腐败希瓦氏菌的3 个CSP 基因，并通过生物信息学分析了解CSP 的理化性质、结构和功能特性等.结果表明：腐败希瓦氏菌冷激蛋白Csp1589 和Csp1376 与大肠杆菌CspA 亲缘关系较近，而Csp2252 与大肠杆菌CspD 相似性更高；CSP 分子量均在7.4ku 左右，为亲水的小分子酸性蛋白质，皆定位于细胞质，为非分泌型、非跨膜蛋白，都存在CSP 特有的冷休克结构域，存在能与单链DNA 和RNA 结合的位点和基序；蛋白的空间结构均符合CSP 家族的特征，包含5 个反向平行β-折叠.3 个CSP 被预测在功能上分别与多种蛋白存在相互作用，包括参与双组分信号转导系统的组氨酸激酶，参与DNA复制的DNA 聚合酶及伴侣蛋白htpG 等.本研究获得了CSP 理化性质、结构和功能方面的相关进展，为进一步阐明CSP 在腐败希瓦氏菌低温适应过程中的功能提供一定参考.
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