【摘 要】
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菌株耐药性问题日益突出,研制新型安全高效的抗菌药物成为目前的研究热点之一.抗菌肽具有多种优良特性,高活性抗菌肽的开发及其重组表达对解决菌株耐药性问题具有重要意
【机 构】
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东北农业大学动物科学技术学院,哈尔滨150030
【出 处】
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中国畜牧兽医学会动物营养学分会第十一次全国动物营养学术研讨会
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菌株耐药性问题日益突出,研制新型安全高效的抗菌药物成为目前的研究热点之一.抗菌肽具有多种优良特性,高活性抗菌肽的开发及其重组表达对解决菌株耐药性问题具有重要意义.本研究以自然存在的两种抗菌肽分子牛乳铁蛋白素与天蚕素为模板,设计一种新型的杂合抗菌肽牛乳铁蛋白素-天蚕素(LfcinB-Cecropin),并利用大肠杆菌表达系统(E.coli)进行重组表达.根据E.coli密码子偏爱性设计并化学合成LfcinB-Cecropin编码基因.为提高重组表达效率,利用同尾酶法以E.coli表达载体pGEX-4T-2构建含有不同LfcinB-Cecropin基因片段拷贝数的重组表达载体,同时为了能够使表达的融合蛋白释放单个多肽,在多肽前加入甲酸识别位点.将不同重组表达载体转化E.coli BL21(DE3),IPTG诱导,经超声破碎、包涵体纯化、甲酸裂解,层析纯化目的重组LfcinB-Cecropin,并测定抗菌活性与溶血毒性.以含有二拷贝基因片段的重组表达载体转化子目的蛋白表达量最高,以包涵体形式存在,包涵体经甲酸裂解后,成功释放出单个LfcinB-Cecropin,层析纯化后,纯度达到90％以上.与母本抗菌肽牛乳铁蛋白素与天蚕素相比,抗菌活性有明显提高,且无溶血活性.将两种抗菌肽牛乳铁蛋白素与天蚕素杂合,获得了一种活性更加理想的新型杂合抗菌肽分子LfcinB-Cecropin,并在E.coli中获得了高效重组表达.
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