Exploring structural and thermodynamic stabilities of human prion protein pathogenic mutants D202N,

来源 :中国化学会第28届学术年会 | 被引量 : 0次 | 上传用户:allen3lin
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  The central event in the pathogenesis of prion protein (PrP) is a profound conformational change from its α-helical (PrPC) to its β-sheet-rich isoform (PrPSc).Many single amino acid mutations of PrP are associated with familial prion diseases,such as D202N,E211Q,and Q217R mutations located at the third native α-helix of human PrP.
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