解淀粉芽孢杆菌FZB42是有一株具备出色拮抗性能的生防菌株,我们通过亲和富集结合高分辨率LC-MS/MS分析的方式,对FZB42进行了全蛋白组的赖氨酸丙二酰化分析,这是首次在革兰氏阳性植物促生菌(PGPR)上进行的蛋白质翻译后修饰分析。研究结果在382个蛋白质共计809个赖氨酸残基上发现了丙二酰化修饰。生物信息学分析表明,赖氨酸丙二酰化涉及了参与多种生物学功能的蛋白质,包括那些与碳中心代谢,脂肪酸生物合成和代谢,NAD(P)结合和翻译过程相关的蛋白质。同时,我们在一些与植物的相互作用有关的蛋白质上也发现了丙二酰化修饰,特别是那些与抗生素生产相关的蛋白质包括聚酮合酶(PKSs)和非核糖体肽合成酶(NRPSs)上,发生了高频率的丙二酰化。此外,我们的分析表明丙二酰化多发生在蛋白质表面,而且与古生菌相比,这些修饰位在细菌中似乎更加保守。为了进一步弄清丙二酰化修饰对FZB42蛋白质的影响,我们挑选了两个蛋白质,进行了深入的突变分析。本研究结果对我们了解丙二酰化修饰在细菌代谢和细胞过程的作用,特别是了解其与抗生素生产的关系具有重要作用。