【摘 要】
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乳清蛋白中的β-乳球蛋白热变性产生的活性巯基具有一定的还原性.本研究采用热处理乳清分离蛋白(WPI),以期研究WPI中巯基的热稳定性,为乳清蛋白的深入研究开发提供理论依
【机 构】
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上海海洋大学食品学院,上海201306上海光明乳业技术中心,上海200070
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乳清蛋白中的β-乳球蛋白热变性产生的活性巯基具有一定的还原性.本研究采用热处理乳清分离蛋白(WPI),以期研究WPI中巯基的热稳定性,为乳清蛋白的深入研究开发提供理论依据.试验采用Ellman法,将热处理对WPI溶液的吸光值的影响作为依据评价其巯基含量.结果表明：加热时,随着热处理温度从30℃到100℃上升,溶液中巯基含量同时增加,90℃时WPI溶液中巯基含量达到最大值；热处理时间选择10min、30min、60 min、90 min和120 min,发现适当延长加热时间至90min可显著增加WPI溶液中的巯基含量,此时该溶液在412nm处的吸光值为0.893；NEM封闭巯基实验显示,90℃、2％ WPI溶液与2mmol/L NEM的反应体系随着反应时间的延长,溶液吸光值不断下降,反应进行到60min后,下降趋势不再明显,可能由于WPI溶液中的巯基大部分已被完全封闭,但此时溶液仍表现很低的DPPH·自由基清除能力,说明巯基是WPI中很重要的抗氧化基团,较其他一些基团更易于氧化.
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