【摘 要】
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本工作强调了在pH 2和pH 12下单独或与超声处理相结合来改变β-伴大豆球蛋白（7S）的分子结构对其乳化性能和稳定性的影响。傅里叶变换红外线（FTIR）光谱和内源荧光光谱显示,pH偏移改善了7S的分子结构,而超声进一步促进了结构变化。其中,pH值为12的情况下结合超声处理（U-7S-12）比在pH值为2的情况下结合超声处理（U-7S-2）变化更加明显。与7S相比,U-7S-12显示出蛋白质颗粒大
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本工作强调了在pH 2和pH 12下单独或与超声处理相结合来改变β-伴大豆球蛋白（7S）的分子结构对其乳化性能和稳定性的影响。傅里叶变换红外线（FTIR）光谱和内源荧光光谱显示,pH偏移改善了7S的分子结构,而超声进一步促进了结构变化。其中,pH值为12的情况下结合超声处理（U-7S-12）比在pH值为2的情况下结合超声处理（U-7S-2）变化更加明显。与7S相比,U-7S-12显示出蛋白质颗粒大小从152 nm明显减少到34.77 nm,蛋白质表面相对光滑。U-7S-12的表面疏水性和柔性最高,分别为81,560.0和0.45,游离巯基含量从1.57到2.02μmol/g。此外,我们还表征了7S处理后制备的乳液。单一或联合处理增加了样品的界面蛋白吸附,与7S相比,样品的粘度和剪切应力更低。U-7S-12乳液表现出最高的乳化性能,在乳化、加热和冻融条件下比其他乳液更稳定。综上所述,pH偏移和超声的协同作用可以改变蛋白结构,而碱性pH值转换和超声处理相结合可以进一步提高7S的乳化性能和稳定性。
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