【摘 要】
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丝氨酸蛋白酶(Snake Venome Serine Proteinases,SVSPs)是蛇毒中一类重要的蛋白水解酶,对凝血-溶栓系统的作用广泛,具有潜在的应用价值.虽然其一级结构具有很大的同源性,
【机 构】
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陕西师范大学生命科学学院,陕西西安,710062
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丝氨酸蛋白酶(Snake Venome Serine Proteinases,SVSPs)是蛇毒中一类重要的蛋白水解酶,对凝血-溶栓系统的作用广泛,具有潜在的应用价值.虽然其一级结构具有很大的同源性,但是不同的SVSPs却作用于不同的底物,因此成为研究蛋白质结构和功能的极好模型.本研究综合利用凝胶过滤、阴离子交换及阳离子交换层析技术,从中介蝮粗毒中分离纯化到一个丝氨酸蛋白酶,在在还原性和非还原性SDS-PAGE 电泳鉴定为单一条带,以BApNA 为底物时的酶活力为8.4×103nmol/min/mg,基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)分析其部分序列为KVLNEDEQTRN,为一种纤溶酶(Intermedase-1)；克隆出的cDNA 全长996bp,ORF 长777bp,生物信息学分析发现,其编码产物含258个aa,含24个aa的信号肽,有4个糖基化位点(Asn 44,103,122,251),理论分子量为28.10kDa,等电点为5.46,成熟肽形成6对二硫键,氨基酸序列与岩栖蝮的Saxthrombin有98％的同源性,与巴曲酶只有67％的同源性；特异性抑制剂(PMSF、EDTA、β-巯基乙醇)中只有PMSF可显著的抑制其活性；生物学活性分析表明,Intermedase-1可以快速水解纤维蛋白原的Bβ链,对Aα链水解作用较小,不具有类凝血酶活性,但是可以水解纤维蛋白,具有纤溶活性；小鼠在体实验证实,Intermedase-1不具有出血活性,但是可以明显延长小鼠尾静脉流血时间,可以作为一种安全的溶栓酶使用.
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