论文部分内容阅读
目的：分离纯化基因工程重组蛋白金黄色葡萄球菌溶血素并检测其生物学活性，为疫苗研发奠定基础。
方法：对含pET32a+- -HL质粒的BL21(DE3)进行诱导表达，诱导成功之后，将重组菌BL21(DE3)培养物用超声波裂解，并用凝胶过滤层析法对该基因工程蛋白进行分离纯化，用Bradford法兔红细胞分别测定纯化产物的蛋白含量和溶血比活。
结果：纯化产物在SDS-PAGE电泳中53 ku处呈现出单一清晰带，达电泳级纯度。纯化产物含量约为0.1277mg/mL，溶血比活为8192HU/mg。
结论：成功获得了金黄色葡萄球菌~HL，且所获的~HL具有良好的溶血活性。