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第一部分：等离子点pH(5.4)条件下，用平衡透析法和紫外光谱，荧光光谱，共振散射光谱研究了Ag(Ⅰ)与人血清白蛋白(human serum albumin，简称HSA)或牛血清白蛋白(bovine serum albumin，简称BSA)的结合。Scatchard图分析表明，Ag(Ⅰ)在HSA或BSA中有强弱两类结合部位，通过计算机拟合获得结合的逐级稳定常数值。紫外扫描发现Ag(Ⅰ)与HSA或BSA的结合存在滞后效应，表明Ag(Ⅰ)与HSA或BSA的结合可能诱导蛋白质构象发生缓慢变化(A-B)，测得并讨论了这一构象变化的速度常数和活化参数。通过Ag(Ⅰ)-HSA和Ag(Ⅰ)-BSA的体系紫外光谱，推测Ag(Ⅰ)与血清白蛋白中的硫结合形成直线型或近似直线型的配合物。利用荧光猝灭法计算出Ag(Ⅰ)—HSA和Ag(Ⅰ)-BSA体系的Stem-Volmer常数和双分子猝灭速率常数。共振散射光谱结果分析表明Ag(Ⅰ)的结合可使白蛋白分子趋于聚集。 第二部分：生理pH(7.43±0.02)条件下，用平衡透析法和紫外光谱，荧光光谱研究了金(Ⅲ)与人血清白蛋白(human serum albumin，简称HSA)或牛血清白蛋白(bovine serum albumin，简称BSA)的结合。Scatchard图分析表明，金(Ⅲ)在HSA或BSA中有强弱两类结合部位，通过计算机拟合获得结合的逐级稳定常数值。利用荧光猝灭法计算出金(Ⅲ)-HSA和金(Ⅲ)-BSA体系的Stem-Volmer常数和双分子猝灭速率常数。紫外扫描发现金(Ⅲ)与HSA或BSA的结合存在滞后效应，表明金(Ⅲ)与HSA或BSA的结合可能诱导蛋白质构象发生缓慢变化(A-B)，测得并讨论了这一构象变化的速度常数和活化参数。我们认为金(Ⅲ)能与血清白蛋白中的硫，氧，氮等元素结合形成平面四方型的配合物。 第三部分：在普通荧光分光光度计上选择合适的激发和发射通带宽度，利用Reyleigh共振散射技术，研究了生理pH值7.43(±0.02)，25℃下，金(Ⅲ)与血清白蛋白的相互作用。首次观测到金(Ⅲ)对血清白蛋白的共振散射强度随着金(Ⅲ)浓度增加而降低。结果表明：金(Ⅲ)与血清白蛋白的结合会破坏血清白蛋白分子聚集，而且使血清白蛋白中的二硫桥键断裂，导致白蛋白分子趋于松散，散射截面积减小，表现为共振散射强度降低。 广酉师死大学项士论文：血浙白蚤白的相失研见 山111）《川11卜B趴二兀体乐的相且IT用．在出er卜＊lmCfap人公瓦的全懒上吐似 推导了此三元体系中荧光碎灭的缔合公式。在与二元体系的比较后，推测 ZnO） 会竟争 Cu门）与 BSA结合，Cu门川与 BSA结合的稳定性大于 Zn＊）与 BSA结合 的稳定性。