使用物理手段和思想去研究生物大分子的行为，可以大大帮助对生物大分子工作机制和行为的认识和理解。本论文中，分别采用了随机动力学建模和分子动力学模拟的手段，研究了一个功能蛋白—DNA聚合酶—的工作机制和一个典型小蛋白—蛋白G—的折叠问题。　　研究了DNA聚合酶催化的DNA复制过程。DNA聚合酶大都同时具有聚合和剪切两个位点，其中聚合位点可以选择性地结合正确配对的核苷酸单体，但也有比较小的概率结合错误配对的单体，而剪切位点可以将已经聚合的错配核苷酸切掉来降低整个聚合过程的出错率，起到校对的功能。剪切位点的校对功能，对DNA聚合酶的保真度有数个数量级的贡献，其与聚合位点配合，大多数DNA聚合酶的保真度可达107-108。关于剪切位点的校对机制如何提高DNA聚合酶的整体保真度，特别是在处理高阶效应方面上，目前还没有一个完整的理论模型。基于近期的一些实验结果，提出了一个新的更合理的关于DNA聚合酶工作机制的动力学模型。为了严格地处理该模型的稳态动力学方程组，发展了一套随机动力学处理方法，该方法可以较容易地推广到含任意高阶效应的情况。考虑到生理条件下的各反应速率参数的数量级关系，可以进一步解析地得到保真度与部分关键参数的依赖关系表达式。该表达式明显地展示了高阶效应如何影响保真度，对理解DNA聚合酶的高阶效应有重要的帮助。接下来，将该表达式应用到具体的DNA聚合酶例子上，得到了它们的保真度数值，并与实验上的结果进行了对比讨论。　　还研究了蛋白质折叠过程中关键短肽片段的稳定性问题。目前对蛋白质结构进行预测，主要有基于蛋白结构库的序列比对方法，和基于物理模型的自由建模方法。后者除了可应用于蛋白质结构预测，还可以加深对蛋白质折叠的认识。除了力场的准确度问题外，该方法的主要困难是在蛋白分子复杂的自由能面上搜索低能稳定态的所需时间太长。为了缩短在构象空间中搜索的时间，人们提出了层次折叠的加速方法。该方法依赖于对蛋白质序列中稳定片段的识别，然而对稳定性片段的研究，特别是稳定性和动力学分析并不多，阻碍了该方法的进一步发展。以蛋白G为例，对其折叠过程比较关键的短肽片段进行了分子动力学模拟。我们的模拟涵盖了不同的二级结构片段，包括一个α螺旋(seqB:KVFKQYAN)，两个β转角(seqA:LNGKTLKG和seqC:YDDATKTF)，以及一个β折叠片(seqD:GEWTYDD)。对模拟数据的分析，采用了构象码的粗粒化方法和马尔科夫态模型(Markov State Model)的聚类方法。发现，seqA和seqB存在一个比天然态更稳定的亚稳态，相比之下，天然态在脱离了蛋白环境后变得不稳定。SeqD作为一个非配对的β折叠片，在分离到溶液中后结构变得柔软，亚稳态的稳定性也相对比较弱。对于seqC，其天然态结构在整个模拟时间尺度下并不散开，但从伸展态折叠到该结构却非常困难，表明其存在一个漏斗形的自由能面。这些结果说明在蛋白质折叠过程中，各稳定片段的形成机制各有不同，它们对蛋白的层次折叠机制有不同的贡献。